Biochimie des enzymes. Structure, propriétés et fonctions

Dans la cellule de tout organisme vivantdes millions de réactions chimiques. Chacun d'entre eux est d'une grande importance, il est donc important de maintenir la vitesse des processus biologiques à un niveau élevé. Presque chaque réaction est catalysée par son enzyme. Quelles sont les enzymes? Quel est leur rôle dans la cellule?

Enzymes. Définition

Le terme "enzyme" vient du latin fermentum - levain. Ils peuvent également être appelés des enzymes du grec en zyme - "dans la levure".

Les enzymes sont des substances biologiquement actives,donc toute réaction qui se produit dans la cellule ne se passe pas sans leur participation. Ces substances agissent comme des catalyseurs. En conséquence, toute enzyme a deux propriétés fondamentales:

1) Enzyme accélère la réaction biochimique, mais il n'est pas consommé.

2) L'amplitude de la constante d'équilibre ne change pas, mais seule l'accélération de cette valeur est accélérée.

Les enzymes accélèrent les réactions biochimiques dans mille,et dans certains cas un million de fois. Cela signifie qu'en l'absence d'un appareil enzymatique, tous les processus intracellulaires s'arrêteront pratiquement et la cellule elle-même mourra. Par conséquent, le rôle des enzymes en tant que substances biologiquement actives est grand.

La variété des enzymes permet la diversificationréguler le métabolisme cellulaire. Dans toute cascade de réactions, de nombreuses enzymes de différentes classes participent. Les catalyseurs biologiques sont hautement sélectifs en raison d'une certaine conformation de la molécule. Parce que les enzymes dans la plupart des cas sont de nature protéique, ils sont dans une structure tertiaire ou quaternaire. Ceci est expliqué à nouveau par la spécificité de la molécule.

Fonctions des enzymes dans la cellule

La tâche principale de l'enzyme - accélération réaction correspondante. Tous les processus en cascade, étant donné que la décomposition du peroxyde d'hydrogène et se terminant la glycolyse, nécessite la présence d'un catalyseur biologique.

Un bon travail enzymatique est obtenu parspécificité pour un substrat particulier. Cela signifie qu'un catalyseur ne peut qu'accélérer une réaction spécifique, pas plus, même très similaire. Selon le degré de spécificité, on distingue les groupes d’enzymes suivants:

1) Enzymes à spécificité absolue, lorsqu'une seule réaction est catalysée. Par exemple, la collagénase coupe le collagène et la maltase clive le maltose.

2) Enzymes à spécificité relative. Ceci inclut les substances pouvant catalyser une certaine classe de réactions, par exemple le clivage hydrolytique.

Le travail du biocatalyseur commence à partir du momentjoindre son centre actif au substrat. En même temps, ils parlent d’interaction complémentaire, comme une serrure et une clé. Nous pensons ici à la coïncidence complète de la forme du centre actif avec le substrat, ce qui permet d’accélérer la réaction.

La prochaine étape est la réaction elle-même. Sa vitesse augmente en raison de l'action du complexe enzymatique. Au final, nous obtenons une enzyme associée aux produits de la réaction.

La dernière étape est le détachement des produits de réaction de l'enzyme, après quoi le centre actif redevient libre pour le travail suivant.

Schématiquement, le travail de l'enzyme à chaque étape peut être écrit comme suit:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP——> S + P, où S est le substrat, E est l'enzyme et P est le produit.

Classification des enzymes

Chez l'homme, vous pouvez trouver un énormequantité d'enzymes. Toutes les connaissances relatives à leurs fonctions et à leurs travaux ont été systématisées et il en est résulté une classification unique, grâce à laquelle il est facile de déterminer à quoi sert un catalyseur. Voici 6 classes de base d'enzymes, ainsi que des exemples de certains sous-groupes.

1. Oxydoréductase.

Les enzymes de cette classe catalysent les réactions redox. Il y a 17 sous-groupes au total. Les oxydoréductases ont généralement une partie non protéique représentée par une vitamine ou un hème.

Parmi les oxydoréductases, on trouve souvent les sous-groupes suivants:

a) déshydrogénase. La biochimie des enzymes-déshydrogénases consiste à éliminer les atomes d'hydrogène et à les transférer sur un autre substrat. Ce sous-groupe est le plus fréquent dans les réactions de respiration, la photosynthèse. Dans la composition des déshydrogénases, la coenzyme est nécessairement présente sous forme de NAD / NADP ou de flavoprotéines FAD / FMN. Il y a souvent des ions métalliques. Les exemples incluent des enzymes telles que la cytochrome réductase, la pyruvate déshydrogénase, l'isocitrate déshydrogénase, ainsi que de nombreuses enzymes hépatiques (lactate déshydrogénase, glutamate déshydrogénase, etc.).

b) oxydases. Un certain nombre d'enzymes catalysent l'addition d'oxygène à l'hydrogène, de sorte que les produits de la réaction peuvent être de l'eau ou du peroxyde d'hydrogène (H₂0, H₂0₂). Exemples d'enzymes: cytochrome oxydase, tyrosinase.

c) Peroxydases et catalases - enzymes catalysant la décomposition de H₂O₂ sur l'oxygène et l'eau.

d) Oxygénases. Ces biocatalyseurs accélèrent la fixation de l'oxygène sur le substrat. La dopamine hydroxylase est un exemple de telles enzymes.

2. Transferase.

La tâche de ce groupe d’enzymes est de transférer les radicaux d’une substance donneuse vers une substance receveuse.

a) Méthyltransférase. ADN méthyltransférase - les principales enzymes qui contrôlent le processus de réplication de l'ADN. La méthylation des nucléotides joue un rôle important dans la régulation de l'acide nucléique.

b) Acyltransférase. Les enzymes de ce sous-groupe transportent un groupe acyle d'une molécule à une autre. Des exemples d'acyltransférase sont: la lécithine-cholestérol acyltransférase (transfère un groupe fonctionnel d'acide gras au cholestérol), lysophosphatidylcholine acyltransférase (le groupe acyle est transféré à la lysophosphatidylcholine).

c) Aminotransférases - enzymes impliquéesdans la conversion des acides aminés. Exemples d'enzymes: l'alanine aminotransférase, qui catalyse la synthèse d'alanine à partir de pyruvate et de glutamate par transfert d'un groupe amino.

d) Phosphotransférase. Les enzymes de ce sous-groupe catalysent l'addition d'un groupe phosphate. Un autre nom pour phosphotransférase, kinase, est beaucoup plus commun. Les exemples incluent des enzymes telles que l'hexokinase et l'aspartate kinase, qui fixent les résidus phosphoriques aux hexoses (le plus souvent au glucose) et à l'acide aspartique, respectivement.

3. Hydrolases - une classe d’enzymes catalysant le clivage des liaisons dans une molécule, suivie de l’addition d’eau. Les substances appartenant à ce groupe sont les principales enzymes digestives.

a) Estérase - rompre les liaisons éther. Un exemple est les lipases qui décomposent les graisses.

b) glycosidase. La biochimie des enzymes de cette série est la destruction des liaisons glycosidiques des polymères (polysaccharides et oligosaccharides). Exemples: amylase, sucrase, maltase.

c) peptidases - enzymes catalysant la dégradation des protéines en acides aminés. Les peptidases comprennent des enzymes telles que les pepsines, la trypsine, la chymotrypsine, la carboxypeptidase.

d) Amidases - scinder les liaisons amides. Exemples: arginase, uréase, glutaminase, etc. On trouve de nombreuses enzymes amidases dans le cycle de l'ornithine.

4 Les LiAZ sont des enzymes dont la fonction est similaire à celle des hydrolases, mais l'eau n'est pas utilisée pour scinder les liaisons des molécules. Les enzymes de cette classe ont toujours une partie non protéique dans leur composition, par exemple, sous la forme de vitamines B1 ou B6.

a) Décarboxylase. Ces enzymes agissent sur la liaison CC. Les exemples incluent la glutamate décarboxylase ou la pyruvate décarboxylase.

b) Les hydratases et les déshydratases sont des enzymes qui catalysent la réaction de clivage des liaisons C-O.

c) Amidin-lyases - détruisent les liaisons C - N. Exemple: arginine succinate lyase.

d) Р-О лиаз. En règle générale, ces enzymes séparent le groupe phosphate de la substance substrat. Exemple: adénylate cyclase.

Biochimie des enzymes en fonction de leur structure

Les capacités de chaque enzyme sont déterminéesindividu, seulement sa structure caractéristique. Toute enzyme est avant tout une protéine. Sa structure et son degré de repliement jouent un rôle crucial dans la détermination de sa fonction.

Chaque biocatalyseur est caractérisé par la présence d'un centre actif, lui-même divisé en plusieurs zones fonctionnelles indépendantes:

1) Le centre catalytique est une zone spéciale.la protéine, qui est l'addition de l'enzyme au substrat. Selon la conformation de la molécule de protéine, le centre catalytique peut prendre diverses formes, qui doivent correspondre au substrat de la même manière que le verrouillage de la clé. Une telle structure complexe explique que la protéine enzymatique soit à l'état tertiaire ou quaternaire.

2) Centre d'adsorption - joue le rôle"Titulaire". Ici, tout d'abord, la liaison entre la molécule d'enzyme et la molécule de substrat se produit. Cependant, les liaisons formées par le centre d’adsorption sont très faibles, ce qui signifie que la réaction catalytique est réversible à ce stade.

3) Les centres allostériques peuvent être localisésà la fois dans le centre actif et sur toute la surface de l'enzyme dans son ensemble. Leur fonction est la régulation de l'enzyme. La régulation se produit avec les molécules inhibitrices et les molécules activatrices.

Protéines activatrices en se liant à la moléculeenzyme, accélérer son travail. Les inhibiteurs, au contraire, inhibent l'activité catalytique, ce qui peut se produire de deux manières: soit la molécule se lie au centre allostérique dans la région du centre actif de l'enzyme (inhibition compétitive), soit elle rejoint une autre région protéique (inhibition non compétitive). L'inhibition compétitive est considérée comme plus efficace. Après tout, cela ferme le lieu de liaison du substrat avec l'enzyme, et ce processus n'est possible que dans le cas d'une coïncidence presque complète de la forme de la molécule inhibitrice et du centre actif.

Une enzyme consiste souvent non seulement en acides aminés,mais aussi d'autres substances organiques et inorganiques. En conséquence, l'apoenzyme est isolée - la partie protéique, le coenzyme - la partie organique et le cofacteur - la partie inorganique. La coenzyme peut être représentée par un ulgevodami, des graisses, des acides nucléiques, des vitamines. À son tour, le cofacteur est le plus souvent des ions de métaux auxiliaires. L'activité des enzymes est déterminée par sa structure: les substances supplémentaires dans la composition modifient les propriétés catalytiques. Différents types d’enzymes résultent de la combinaison de tous les facteurs de formation de complexes énumérés.

Régulation des enzymes

Les enzymes en tant que substances biologiquement actives ne sont pastoujours nécessaire par le corps. La biochimie des enzymes est telle qu’elles peuvent endommager une cellule vivante en cas de catalyse excessive. Pour prévenir les effets néfastes des enzymes sur le corps, il est nécessaire de réglementer leur travail.

Comme les enzymes ont une nature protéique, elles sont facilement détruites à haute température. Le processus de dénaturation est réversible, mais il peut affecter de manière significative le travail des substances.

Le pH joue également un rôle important dans la régulation. La plus grande activité des enzymes est généralement observée à des valeurs de pH neutres (7,0 à 7,2). Il existe également des enzymes qui ne fonctionnent que dans un environnement acide ou alcalin. Ainsi, dans les lysosomes cellulaires, un pH bas est maintenu, auquel l'activité des enzymes hydrolytiques est maximale. En cas de rejet accidentel dans le cytoplasme, où l'environnement est plus proche de la neutralité, leur activité diminue. Une telle protection contre les "manges spontanés" repose sur les particularités du fonctionnement de l'hydrolase.

Il convient de mentionner l’importance du coenzyme et du cofacteur dans la composition des enzymes. La présence de vitamines ou d'ions métalliques affecte de manière significative le fonctionnement de certaines enzymes spécifiques.

Nomenclature des enzymes

Toutes les enzymes du corps sont appeléesen fonction de leur appartenance à l'une des classes, ainsi que du substrat avec lequel ils réagissent. Parfois, selon la nomenclature systématique, ce ne sont pas deux substrats qui sont utilisés dans le titre.

Exemples de noms de certaines enzymes:

1. Enzymes du foie: lactate déshydrogène-ase, glutamate déshydrogène-ase.
2. Nom systématique complet de l’enzyme: lactate-NAD + -oxydo-oxydase.

Noms préservés et triviaux qui ne respectent pas les règles de la nomenclature. Des exemples sont les enzymes digestives: trypsine, chymotrypsine, pepsine.

Procédé de synthèse d'enzymes

Les fonctions des enzymes sont déterminées au niveau génétique. Comme la molécule est en grande partie une protéine, sa synthèse répète exactement les processus de transcription et de traduction.

La synthèse des enzymes est la suivante. Tout d'abord, l'enzyme nécessaire est lue à partir de l'ADN, entraînant la formation d'ARNm. L'ARN matriciel code pour tous les acides aminés qui composent l'enzyme. La régulation des enzymes peut également se produire au niveau de l'ADN: si le produit de la réaction catalysée est suffisant, la transcription du gène s'arrête et inversement, si un besoin se présente pour le produit, le processus de transcription est activé.

Après que l'ARNm soit libéré dans le cytoplasme de la cellule,La prochaine étape commence - traduction. Sur les ribosomes du réticulum endoplasmique, une chaîne primaire est synthétisée, consistant en acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Cependant, la molécule de protéine dans la structure primaire ne peut toujours pas remplir ses fonctions enzymatiques.

L'activité des enzymes dépend de la structure de la protéine. Au même EPS, il se produit une torsion des protéines, ce qui entraîne la formation d'une structure secondaire, puis tertiaire. La synthèse de certaines enzymes s’arrête déjà à ce stade. Cependant, pour activer l’activité catalytique, il est souvent nécessaire d’ajouter du coenzyme et du cofacteur.

Dans certaines zones du réticulum endoplasmiqueil y a une accession des composants organiques de l'enzyme: monosaccharides, acides nucléiques, graisses, vitamines. Certaines enzymes ne peuvent pas fonctionner sans coenzyme.

Cofactor joue un rôle crucial dans l'éducationstructure protéique quaternaire. Certaines fonctions enzymatiques ne sont disponibles que lorsqu'une protéine atteint une organisation de domaine. Par conséquent, il est très important qu’ils aient une structure quaternaire dans laquelle l’ion métallique constitue le lien de liaison entre plusieurs globules de protéines.

Formes enzymatiques multiples

Il y a des situations où la présence deplusieurs enzymes catalysant la même réaction, mais différant les unes des autres par certains paramètres. Par exemple, l'enzyme peut fonctionner à 20 degrés, mais à 0 degrés, il ne sera plus en mesure de remplir ses fonctions. Que doit faire un organisme vivant dans une situation similaire à basses températures?

Ce problème est facilement résolu par la présence de plusieurs enzymes catalysant la même réaction, mais travaillant dans des conditions différentes. Il existe deux types de formes d'enzymes multiples:

1. Isozymes. Ces protéines sont codées par différents gènes, sont composées de différents acides aminés, mais catalysent la même réaction.
2. Véritables formes plurielles. Ces protéines sont transcrites à partir du même gène, mais une modification peptidique se produit sur les ribosomes. A la sortie, plusieurs formes d'une même enzyme sont obtenues.

En conséquence, le premier type de formes plurielles est formé au niveau génétique, lorsque le second est post-traductionnel.

Valeur de l'enzyme

L'utilisation d'enzymes en médecine se résume àla libération de nouveaux médicaments, dans lesquels les substances sont déjà dans les bonnes quantités. Les scientifiques n'ont pas encore trouvé le moyen de stimuler la synthèse des enzymes manquantes dans le corps, mais aujourd'hui, les médicaments capables de combler temporairement leur carence sont répandus.

Divers enzymes dans la cellule catalysent une grandele nombre de réactions associées au maintien de la vie. L'un de ces énismes est le représentant du groupe des nucléases: les endonucléases et les exonucléases. Leur travail consiste à maintenir un niveau constant d'acides nucléiques dans la cellule, en éliminant l'ADN et l'ARN endommagés.

Ne pas oublier le phénomène decoagulation du sang. En tant que mesure de protection efficace, ce processus est contrôlé par plusieurs enzymes. La thrombine, qui convertit la protéine inactive du fibrinogène en fibrine active, en constitue le principal. Ses fils créent une sorte de réseau qui obstrue le site des dommages causés au vaisseau, empêchant ainsi une perte de sang excessive.

Les enzymes sont utilisées dans la fabrication du vin, le brassage,recevoir de nombreux produits laitiers. La levure peut être utilisée pour obtenir de l’alcool à partir de glucose. Toutefois, un extrait de celle-ci suffit pour que ce processus se déroule bien.

Des faits intéressants que vous ne saviez pas

- Toutes les enzymes du corps ont une masse énorme -de 5 000 à 1 000 000 Da. Cela est dû à la présence de protéines dans la composition de la molécule. À titre de comparaison: la masse moléculaire du glucose est 180 Oui et le dioxyde de carbone est seulement 44 Oui.

- À ce jour, plus de 2 000 enzymes ont été découvertes et ont été trouvées dans les cellules de divers organismes. Cependant, la plupart de ces substances ne sont pas encore bien comprises.

- L’activité enzymatique est utilisée pour obtenirpoudres de lavage efficaces. Ici, les enzymes remplissent le même rôle que dans le corps: ils détruisent la matière organique et cette propriété aide à lutter contre les taches. Il est recommandé d'utiliser un détergent à lessive similaire à une température ne dépassant pas 50 degrés, sinon le processus de dénaturation peut avoir lieu.

- Selon les statistiques, 20% de la population mondiale souffre d'un manque d'enzymes.

«Ils connaissaient les propriétés des enzymes depuis très longtemps, mais ce n’est qu’en 1897 que les gens ont compris qu’on pouvait non seulement utiliser de la levure, mais un extrait de leurs cellules, pour transformer le sucre en alcool.